Active site（活性位点）：蛋白质上一个底物结合的有限区域，又称活化位置，是酶中具有催化能力与结合的部位，其结构与化学性质可供底物辨识，并与之结合。 基本介绍
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个类似口袋的区域，内部含有可与特定底物发生反应的残基。底物通常通过不同的相互作用结合位点上与现存的氨基酸结合，如：氢键、离子键、范德华力相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在丝氨酸残基上，也可通过离子键结合在天冬氨酸残基上，或通过范德华力结合在苯丙氨酸残基上。这些结合作用必须足够大才能使底物在酶催化反应中与受体充分结合，但一旦有产物生成，这些结合作用减弱以保证产物能解离出来。大部分酶只会有一个活性位点，只对应一种底物。酶的变性作用，通常是因为高温或者是极端的pH值，造成酶活性位点形状的改变。 化学性质
底物和酶结合，透过氢键、疏水交互作用或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他底物化学基团的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应速率。当酶和底物间的作用完成后，产物在活 性位点会相当的不稳定，进而离开酶。