乳酸脱氢酶
NAD依赖性激酶
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乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH或LD）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135-140kD[1]。LDH是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称 2-羟基-3-苯基丙酸）的一类关键酶，也是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶[2]。
乳酸脱氢酶是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种 四聚体同工酶。其中，常见的A、B两种亚基可构成5种IDH同工酶（LDH1-5），而C亚基则仅组成一种LDH同工酶，即LDH-C4[3]。乳酸脱氢酶以5种同工酶的形式广泛存在于心脏、肝脏、肾脏、横纹肌等人体器官或组织中[4]，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨骼肌，红细胞内LDH约为正常血清的100倍[1]。
乳酸脱氢酶在生物体能量代谢与微环境调控中有重要作用，临床上常被作为心肌梗死、肝脏疾病（急性肝炎、肝硬化）、血液病（白血病、溶血性贫血）、骨骼肌损伤、进行性肌萎缩等疾病和肿癌免疫代谢状态的辅助诊断指标[4]。