竞争性抑制剂

一种能够与酶的底物竞争性结合的分子
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竞争性抑制剂是一种能够与酶的底物竞争性结合的分子。它们通常具有与底物类似的结构，可以与酶形成可逆的EI复合物，从而阻止底物与酶的结合。这种抑制作用的特点是，尽管抑制剂的存在增加了底物的浓度，但酶的最大反应速率（Vmax）保持不变，而米氏常数（Km）则变大。抑制程度取决于抑制剂浓度（I）、底物浓度（S）、Km和抑制剂的抑制常数（Ki）。当抑制剂浓度一定时，增加底物浓度可以减少抑制程度；而当底物浓度一定时，增加抑制剂浓度则会增加抑制程度。Ki值较低时，抑制程度较大；Ki值较大时，抑制作用较小。当抑制剂浓度等于Ki时，双倒数图直线的斜率会加倍。在一定的底物和抑制剂浓度下，Km值越低，抑制程度越小。[1]
竞争性抑制剂可以分为两类。第一类竞争性抑制剂在结构和化学性质上与底物非常相似，它们与酶的活性位点结合。第二类竞争性抑制剂则与底物在结构和化学性质上没有相似之处，它们的结合位点也不是酶的活性位点。这两种类型的抑制剂都通过与酶的结合来影响酶的活性，但结合的位置和方式不同。[1]
在动力学方面，竞争性抑制的一个经典实例是丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶。由于存在竞争关系，竞争性抑制剂能够降低酶与底物的亲和力，即提高Km值，但不影响Vmax。这意味着，尽管酶的反应速率在较低的底物浓度下可能会减慢，但在底物浓度足够高时，酶的反应速率可以达到其最大值。这种机制对于调节酶活性和代谢途径具有重要意义。[1]

概念解析

如果抑制剂浓度恒定，则在低底物浓度([s])时抑制作用最为明显，增大[s]，抑制作用随之降低，直到[s]增大至很浓时，抑制作用近于消失，达到未加抑制剂时的最大反应速度(
)水平，其动力学特征是：表观反应常数(
)增大、
不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关。