核因子κB（nuclear factor kappa-B，NF-κB）蛋白最早由David Baltimore发现，该蛋白家族可以选择性的结合在B细胞κ-轻链增强子上调控许多基因的表达。在几乎所有的动物细胞中都能发现NF-κB，它们参与细胞对外界刺激的响应，如细胞因子、辐射、重金属、病毒等。在细胞的炎症反应、免疫应答等过程中NF-κB起到关键性作用。NF-κB的错误调节会引发自身免疫病、慢性炎症以及很多癌症。NF-κB也与突触的可塑性、记忆有关。 NF-κB家族
NF-κB家族成员与逆转录病毒癌蛋白v-Rel有结构上的同源性，因此将他们归类为NF-κB/Rel蛋白。在哺乳动物中该家族有5种蛋白，分别为：RelA（p65），RelB，c-Rel，p50和p52。它们的N端有着高度保守Rel同源区（Rel homology region，RHR），RHR由N端结构域（N-terminal domain，NTD）和C端结构域（C-terminal domain，CTD）连接而成，在CTD上有一个核定位区域(nuclear-localization sequence，NLS)，负责与DNA结合、二聚体化和核易位。RelA（p65）、c-Rel和RelB的C端存在反式激活结构域（transactivation domain，TD）使得其激活目标基因。p50和p52只有RHR而缺乏TD，因此，p50和p52同源二聚体并不能激活基因转录，而是作为一种抑制分子存在，它们在细胞内通常各自以其前体p105和p100的形式存在。 NF-κB- DNA复合物