脱氨酶是一类能切断氨基而产生氨的酶。通常指通过水解而脱氨的酶。 正文
基本介绍
ADA广泛分布于人体各组织中,以胸腺、脾和其他淋巴组织中含量最高,肝、肺、肾和骨胳肌等处含量较低。血液中ADA主要存在于红细胞、粒细胞和淋巴细胞,其活性约为血清的40~70倍,T淋巴细胞比B淋巴细胞该酶活性更高。人ADA基因位于第20对染色体上,并呈现出遗传多态性现象,其同工酶有3种,分别为ADA1,ADA1+CP和ADA2。ADA1分子量为35kD,为一种单链蛋白质;ADA1+CP分子量为280kD,实际上是由2条单键的ADA1分子和人个不具酶活力的200kD结合蛋白结合而成;ADA2分子量为100kD。3种同工酶具有不同的动力学性质:ADA1和ADA1+CP最适PH为5.5~8.0,对腺苷的Km值为50umol/L。对2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比为0.8 ,两者均对红-9-(2-羟基-3-壬烷基)腺嘌呤[erythro-9-(2-hydroxyl-3-nonyl)adenine(EHNA)]抑制作用敏感。ADA2相对于前两种同工酶具有较低的最适PH、较高的催化腺苷Km值(2000umol/L)以及较低的2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比值(0.2),对EHNA抑制作用不敏感。ADA同工酶在各类组织和细胞中的分布不同,ADA1在脾脏、红细胞、淋巴细胞、单核细胞和中性粒细胞中占优势,ADA1+CP在肝脏、肺、胰、肾组织和骨骼中占优势,ADA2只存在于单核细胞,目前在其他组织细胞中尚未检出。